Hidrofobnost igra pomembno vlogo pri številnih fizikalno-kemijskih procesih, od raztapljanja v vodi do zvitja proteinov, vendar pa je fizikalni izvor hidrofobnosti na temeljnem nivoju še vedno nepojasnjen. Klasični pogled na hidrofobnost je, da se v prisotnosti hidrofobnega topljenca tvorijo mikroskopski kristalčki ledu ('icebergs'), kot posledica okrepljenih vodikovih vezi med molekulami vode. Kljub dolgoletnih raziskavah hidrofobnosti pa ni prav nobenega eksperimentalnega dokaza za obstoj kristalčkov ledu ali okrepljenih vodikovih vezi med molekulami vode v bližini hidrofobnih topljencev. Za študij hidrofobnost na najbolj temeljnem nivoju smo uporabili infrardeče spektre izotopsko razklopljenih valenčnih O-D nihanj molekul vode v raztopini popolnoma hidrofobnih topljencev (metan, etan, kripton, ksenon) in odkrili prvi eksperimentalni dokaz za prisotnost okrepljenih vodikovih vezi molekul vode v bližini popolnoma hidrofobnih topljencev, ki po jakosti ustrezajo tistim v ledu in klatratih. Molekule vode z okrepljenimi vodikovimi vezmi kažejo strukturno ureditev podobno tisti v klatratih. Število okrepljenih vodikovih vezi je od 10 do 15 na eno molekulo metana. Ab-initio simulacije molekulske dinamike raztopine metana v vodi so potrdile, da molekule vode v bližini metana tvorijo močnejše, bolj številne in bolj tetraedrično usmerjene vodikove vezi od tistih v čisti vodi, in da je njihova mobilnost omejena. Pokazali smo, da je odsotnost interkalacijskih vodnih molekul, ki povzročajo elektrostatsko senčenje vodikovih vezi v čisti vodi, kritičnega pomena za nastanek okrepljenih vodikovih vezi v okolici hidrofobnega topljenca. Naši rezultati potrjujejo klasični pogled na hidrofobnost.
COBISS.SI-ID: 6068250
Raziskovali smo nizkotemperaturne ramanske spektre (8-300 K) polikristalinične in kristalinične oblike dihidrata oksalne kisline, ki kažejo intenzivne spektralne variacije v območju med 1200 in 2000 cm-1. Nizkotemperaturne difrakcijske študije so potrdile stabilnost kristalne P21/n faze, brez faznih prehodov. Opažena je nova skupina ramanskih trakov v območju med 1200 in 1300 cm-1 pri temperaturah pod 90 K, ki jih razložimo z izgubo centra inverzije. Center inverzije bi lahko izginil bodisi zaradi motnje v položajih hidroksilnih protonov ali zaradi prenosa protona iz karboksilne skupine na molekulo vode. Hipoteza prenosa protona je podprta tudi z nastankom novih trakov v območju med 1600 in 1813 cm-1, katerih izvor lahko razložimo z vibracijami H3O+ ionov. Ujemanje med kvantnimi izračuni vibracijskih spektrov in izmerjenimi ramanskimi oksonijevih ionov oksalne kisline v obliki seskvihidrata, potrjuje slednjo hipotezo.
COBISS.SI-ID: 6072602
Poskusi kažejo, da se polimerni nanodelci sami sestavijo poleg v ploskovno centrirane kubične mreže še v vrsto različnih tesno pakiranih mrež. V tem delu smo preučili teoretične možnosti, da so ugotovljena fazna zaporedja lahko povezana z mehkobo delcev, ki so modelirani na način elastičnih krogel v kontaktni interakciji. Krogle so opisane z dvema teorijama elastičnosti za končne deformacije, s pomočjo: modificiranega Saint-Venant-Kirchhoff modela in neo-Hook-ovega modela. Določimo območja, kjer je odboj med sferama paroma aditiven in je v skladu s Hertzovo teorijo. Z izračunom elastične energije 9 kristalnih rešetk pri gostoti daleč preko Hertzovega območja, konstruiramo fazni diagrama pri čemer najdemo tako ploskovno centrirane kubične mreže kot tudi A15 mreže ter preproste šesterokotne mreže. Zadnji dve sta stabilni pri velikih gostotah, kjer so kroglice popolnoma prekritei. Ti rezultati so kvalitativno v skladu z ugotovitvami, ki kažejo, da je mogoče deformabilnost dejansko obravnavati kot splošno lastnost, ki določa fazno obnašanje v nano-koloidnih suspenzijah.
COBISS.SI-ID: 30267175
Cholesterol is essential for development, growth, and maintenance of organisms. Mutations in cholesterol biosynthetic genes are embryonic lethal and few polymorphisms have been so far associated with pathologies in humans. Previous analyses show that lanosterol 14[alpha]-demethylase (CYP51A1) from the late part of cholesterol biosynthesis has only a few missense mutations with low minor allele frequencies and low association with pathologies in humans. The aim of this study is to evaluate the role of amino acid changes in the natural missense mutations of the hCYP51A1 protein. We searched SNP databases for existing polymorphisms of CYP51A1 and evaluated their effect on protein function. We found rare variants causing detrimental missense mutations of CYP51A1. Some missense variants were also associated with a phenotype in humans. Two missense variants have been prepared for testing enzymatic activity in vitro but failed to produce a P450 spectrum. We performed molecular modeling of three selected missense variants to evaluate the effect of the amino acid substitution on potential interaction with its substrate and the obligatory redox partner POR. We show that two of the variants, R277L and especially D152G, have possibly lower binding potential toward obligatory redox partner POR. D152G and R431H have also potentially lower affinity toward the substrate lanosterol. We evaluated the potential effect of damaging variants also using data from other in vitro CYP51A1 mutants.
COBISS.SI-ID: 33314265
The influence of a stepwise hydration on the secondary structure of Concanavalin A, a 273 amino acid residues long lectin protein, was monitored by infrared spectroscopy. An analysis of Amide I and Amide III bands, assignment of model bands and determination of the populations of secondary structure elements using computed integral intensity of particular amino bands, was used to determine the proportion of b-sheet in protein films recorded under various steps of hydration and solution in water. In dry protein film 53% of amino acid residues are in b-sheet conformation. The hydration increases a population of b-sheet to 57% determined in fully hydrated film which finally reached 61% in water solution. On the basis of characteristic differential spectra calculated from the various hydration levels, we established that in the initial stage of hydration water molecules bind through hydrogen bonds directly to the main and side chains of protein. Hydration of side chains mainly occupies COO' and COOH groups. The increase of b-sheet population induced by hydration rearranged the water molecules attached to COOH side chain groups. A parallel analysis of Amide III bands shows that the Amid III region provides more complete information regarding the protein structure. Contemporary analysis of this region is very supportive, because it offers additional structural parameters which significantly contribute to reliability of secondary structure analysis by applying Amide I mode. Moreover, besides the comparable information about the population of secondary structure elements, the analysis of the Amide III area provides also the distribution of conformations of amino acids which are found in unstructured parts of protein.
COBISS.SI-ID: 6089242