Citokromi P450 (CYPi) katalizirajo raznolike reakcije in so ključni encimi v glivnem primarnem in sekundarnem metabolizmu, ter pri razstrupljanju ksenobiotikov. Encimske lastnosti ter substratna specifičnost CYPov določajo produkte biokemijske reakcije. Vendar pa lahko na slednje vplivajo tudi redoks partnerji CYPov. Nitaste glive s številnimi CYPi imajo ponavadi več mikrosomalnih redoks partnerjev, reduktaz citokromov P450 (CPR). Pri rastlinski patogeni glivi Cochliobolus lunatus smo določili dve paralogni CPR, CPR1 in CPR2. Naš cilj je bil funkcijsko določiti dva endogena P450 monooksigenazna sistema ter osvetliti verjetne fiziološke vloge CPR1 in CPR2. Obe CPR smo rekonstituirali s CYP53A15, ali benzoatno 4-hidroksilazo iz glive C. lunatus, ki je ključna pri razstrupljanju rastlinskih fenolnih obrambnih spojin. Biokemijska karakterizacija s HPLC kaže, da obe reduktazi podpirata aktivnost CYP53A15, a imata različni produktni specifičnosti. V sistemu s CPR1, CYP53A15 pretvarja benzoat v 4-hidroksibenzoat, in 3-metoksibenzoat v 3-hidroksibenzoat. Ko je partner CPR2, sta oba substrata pretvorjena v 3,4-dihidroksibenzoat. Delecijske mutante in izražanje genov v miceliju, gojenem na medijih z inhibitorji, nakazujejo, da je CPR1 pomembna v primarnem metabolizmu, CPR2 pa je ključna pri razstrpljanju ksenobiotikov.
COBISS.SI-ID: 4729882