Efekt najbližjega soseda je viden v popolnoma denaturiranih proteinih in v COIL področjih nativnih proteinov. Če sosednja aminokislina (i+1, i-1) spada v tip L (aromatske ali ß-razvejane aminokisline: FHITVWY), potem je torzijski kot ? aminokislinskega ostanka i bolj negativen kot pa če najbližji sosed spada v tip S (vse preostale aminokisline). Efekt najbližjega soseda smo pojasnili s senčenjem elektrostatskih interakcij med polarnimi atomi glavne verige z dipoli vode. Pokazali pa smo tudi, da senčenje elektrostatskih interakcij med atomi glavne verige korelira s hitrostmi izmenjave protonov.
COBISS.SI-ID: 3072026
Kemijski premiki 1H?, 13C? in 13Cß atomov se uporabljajo za asignacijo sekundarnih struktur proteinov (metoda CSI). Z analizo velikega števila kemijskih premikov v proteinih smo pokazali, da povečan dostop topila do aminokislinskih ostankov v nativnih proteinih zelo zmanjša odvisnost kemijskih premikov. Za nekatere ostanke je vpliv dostopa topila na kemijske premike tako močan, da popolnoma onemogoča določevanje sekundarnih struktur z metodo CSI. Rezultati kažejo, da je odvisnost kemijskega premika od konformacije posledica sprememb v elektrostatskem polju, ki je senčen z dipoli vode.
COBISS.SI-ID: 3151898
Aminokislinski ostanki v proteinih kažejo zelo različne tendence za tvorbo ?-vijačnic in ß-trakov. Razumevanje fizikalnih razlogov za konformacijske tendence aminokislinskih ostankov je ključno za rešitev problema zvitja proteinov. Ugotovili smo, da konformacijske tendence ostankov obstajajo že v polni meri v dipeptidih. Takšno obnašanje dipeptidov je v skladu z našim teoretskim modelom (ESM), v katerem elektrostatsko senčenje določa lokalno strukturo peptidov in proteinov. Konkurenčni modeli konformacijskih preferenc ne morejo pojasniti eksperimentalne rezultate dipeptidov.
COBISS.SI-ID: 3425306
Za razumevanje zvitja proteinov je potrebno poznati, poleg struktur nativnih stanj, tudi strukture denaturiranih proteinov. V tej študiji smo kot model za denaturirano stanje uporabili COIL področja nativnih proteinov. Računalniške simulacije Monte Carlo smo uporabili za testiranje dveh fizikalnih modelov denaturiranega stanja: uveljavljenega »random coil« modela (Brant in Flory, RCM) in našega modela elektrostatskega senčenja (ESM). Ugotovili smo, da je ESM model bolj uspešen pri napovedovanju porazdelitev aminokislinskih ostankov vzdolž dihedralnega kota ? kot »random coil« model.
COBISS.SI-ID: 2807322
Z uporabo infrardeče in ramanske spektroskopije smo raziskovali konformacijske preference 13 dipeptidov. Pokazali smo, da frekvenca amidnega I traku in razmerje integralnih intenzitet njegovih komponent korelirata z 3JHN? sklopitvenimi konstantami, ki so indikator za torzijski kot ?. Alanin dipeptid se nahaja večinoma v PII konformaciji. V dipeptidu valina se delež ß konformacije poveča tako, da je približno enak deležu PII konformacije. Delež ?R konformacije je v obeh dipeptidih majhen. Rezultati potrjujejo model elektrostatskega senčenja konformacijskih tendenc aminokislinskih ostankov.
COBISS.SI-ID: 3877146